espermidinaEs un tipo de poliamina. Las poliaminas son biomoléculas pequeñas, grasas y policatiónicas (-NH3+). En los mamíferos existen cuatro poliaminas principales: espermina, espermidina, putrescina y cadaverina. La espermina pertenece a las tetraminas, la espermidina a las triaminas, y la putrescina y la cadaverina a las diaminas. El número de grupos amino les confiere distintas propiedades fisiológicas.
Espermidina en humanos
La espermidina no solo existe en el semen, sino que también se distribuye ampliamente en otros tejidos y células del cuerpo humano. La concentración intracelular de espermidina depende principalmente de cuatro factores:
①Síntesis intracelular:
Arginina → putrescina → espermidina ← espermina. La arginina es la principal materia prima para la síntesis de espermidina en las células. La arginasa la cataliza para generar ornitina y urea. La ornitina se utiliza posteriormente para generar putrescina mediante la acción de la ornitina descarboxilasa (ODC1). Este es el paso limitante de la velocidad de reacción; la putrescina genera espermidina mediante la acción de la espermidina sintasa (SPDS). La espermidina también puede producirse por la degradación de la espermina.
②Captación extracelular:
Se divide en ingesta de alimentos y síntesis microbiana intestinal. Los alimentos ricos en espermidina incluyen germen de trigo, natto, soja, champiñones, etc. La espermina y la espermidina ingeridas a través de los alimentos se absorben rápidamente en los intestinos y se distribuyen sin degradación, por lo que la concentración de espermidina en la sangre es muy diversa. Las bacterias probióticas en la microbiota intestinal, como Bifidobacterium, también pueden sintetizar espermidina.
③ Catabolismo:
La espermina en el organismo se descompone gradualmente en espermidina y putrescina por acción de la N1-acetiltransferasa (SSAT), la poliaminooxidasa (PAO) y otras aminooxidasas. Posteriormente, la putrescina se convierte en ácido aminobutírico por acción de las oxidasas. Finalmente, se generan iones amina y dióxido de carbono, que se excretan del organismo.
④Edad:
La concentración de espermidina varía con la edad. Investigadores midieron la concentración de poliaminas en diversos tejidos y órganos de ratones de 3, 10 y 26 semanas de edad, y observaron que se mantenía prácticamente constante en el páncreas, el cerebro y el útero. En el intestino, la concentración disminuye ligeramente con la edad, mientras que en el timo, el bazo, el ovario, el hígado, el estómago, los pulmones, los riñones, el corazón y los músculos disminuye significativamente. Es plausible suponer que las causas de este cambio incluyen modificaciones en la dieta, alteraciones en la estructura de la flora intestinal y una menor actividad de la poliamina sintetasa, entre otras.
Objetivo natural de la espermidina
¿Por qué una molécula tan simple es una sustancia clave para el cuerpo humano? El secreto reside en su estructura: la espermidina es una amina grasa policatiónica (-NH3+) que existe en forma multiprotonada en condiciones de pH fisiológico, con iones positivos distribuidos a lo largo de la cadena de carbono. Su carga eléctrica le confiere una fuerte actividad fisiológica.
Por lo tanto, ya sean ácidos nucleicos, fosfolípidos, proteínas ácidas que contienen residuos ácidos, polisacáridos pécticos que contienen grupos carboxilo y sulfatos, o neurotransmisores y hormonas (dopamina, epinefrina, serotonina, hormona tiroidea, etc.) con estructuras similares, son potencialmente un objetivo para la unión de espermidina. Los más críticos son:
① Ácido nucleico:
Los estudios han demostrado que la mayoría de las poliaminas existen en forma de complejos de poliamina-ARN dentro de las células, con 1 a 4 equivalentes de poliamina unidos por cada 100 equivalentes de compuestos de fosfato. Por lo tanto, la función principal de la espermidina está relacionada con los cambios estructurales y la traducción del ARN, como la afectación de diversas etapas de la síntesis de proteínas al modificar la estructura secundaria del ARNm, el ARNt y el ARNr. La espermidina también puede formar "puentes" estables entre las cadenas de ADN de doble hélice, reduciendo la accesibilidad de los radicales libres u otros agentes dañinos para el ADN, y protegiéndolo de la desnaturalización térmica y la radiación de rayos X.
②Proteína:
La espermidina puede unirse a proteínas con grandes cargas negativas y modificar su conformación espacial, afectando así su función fisiológica. Algunos ejemplos incluyen las proteínas quinasas/fosfatasas (un eslabón importante en múltiples vías de transducción de señales), las enzimas implicadas en la metilación y acetilación de histonas (que afectan la expresión génica mediante cambios epigenéticos), la acetilcolinesterasa (un componente importante de las enfermedades neurodegenerativas y uno de los fármacos terapéuticos), los receptores de canales iónicos (como los receptores AMPA y AMDA), etc.
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Fecha de publicación: 23 de octubre de 2024
